{"id":11876,"date":"2022-07-01T10:12:12","date_gmt":"2022-07-01T15:12:12","guid":{"rendered":"https:\/\/cienciauanl.uanl.mx\/?p=11876"},"modified":"2022-09-01T12:01:37","modified_gmt":"2022-09-01T17:01:37","slug":"que-se-te-perdio-aqui-metaloproteasas-de-matriz-en-el-nucleo-celular","status":"publish","type":"post","link":"https:\/\/cienciauanl.uanl.mx\/?p=11876","title":{"rendered":"\u00bfqu\u00e9 se te perdi\u00f3 aqu\u00ed? Metaloproteasas de matriz en el n\u00facleo celular"},"content":{"rendered":"
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CIENCIA UANL \/ AN\u0303O 25, No.114, julio-agosto 2022<\/p>\n

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MARIEL MALDONADO*<\/p>\n<\/div>\n<\/div>\n

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Las enzimas capaces de cortar una protei\u0301na reciben el nombre de proteasas. Estas biomole\u0301culas regulan una amplia variedad de procesos a nivel celular y de todo el organismo, ya sea por la degradacio\u0301n completa de su sustrato, por el procesamiento especi\u0301fico y limitado del mismo, o bien por el rasurado (shedding<\/em> en ingle\u0301s) de ectodominios y liberacio\u0301n de pe\u0301ptidos que pueden desempen\u0303ar una funcio\u0301n diferente (Pardo et al<\/em>., 2008). Las proteasas se encuentran en los tres dominios de la vida: archaea<\/em>, eubacteria<\/em> y eukarya<\/em>. Dada su importancia, se ha denominado como \u201cdegradoma\u201d al conjunto de proteasas que se expresan en un momento en parti- cular en una ce\u0301lula, tejido u organismo (Lo\u0301pez-Oti\u0301n y Overall, 2002). Se clasifican de acuerdo con el aminoa\u0301cido de su sitio activo en cistei\u0301nproteasas, aspartilproteasas, seri\u0301nproteasas, treoni\u0301nproteasas, glutamilproteasas y metaloproteasas (Ugalde et al<\/em>., 2010).<\/p>\n

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Una de las mejores bases de datos en cuanto a este tipo de enzimas es MEROPS, la cual con frecuencia es actualizada (Rawlings et al<\/em>., 2018). Por ejemplo, apenas el 11 de septiembre de 2020 agregaron tres familias ma\u0301s de glutamilproteasas, dos de las cuales se habi\u0301an considerado metaloproteasas; sin embargo, estudios recientes indicaron que el ion meta\u0301lico cumpli\u0301a una funcio\u0301n estructural y no catali\u0301tica (https:\/\/www.ebi.ac.uk\/merops\/index.shtml).<\/p>\n

Usualmente, las metaloproteasas tienen un ion de zinc que permite la proteo\u0301lisis al polarizar una mole\u0301cula de agua; esta clase de proteasas es la ma\u0301s numerosa en muchos organismos, incluyendo a los mami\u0301feros. El ion de zinc suele estar coordinado con el esqueleto polipepti\u0301dico a trave\u0301s de dos histidinas y un tercer residuo que\u00a0puede ser aspa\u0301rtico, gluta\u0301mico o una tercer histidina. De esta manera se subdividen en tres grupos: aspazincinas, gluzincinas y metzincinas, que no necesariamente corresponden con ese tercer residuo. La clasificacio\u0301n continu\u0301a y se complica en numerosos clanes y familias. Sin embargo, para los fines del presente escrito me centrare\u0301 en una de las familias: la M10, que corresponde a las matrixinas o metaloproteasas de matriz (MMPs) (Pardo et al<\/em>., 2008; Ugalde et al<\/em>., 2010).<\/span><\/p>\n

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Las MMPs, al igual que otras proteasas, se sintetizan como zimo\u0301genos o precursores inactivos, esto significa que para tener a la enzima activa se le debe cortar un pequen\u0303o fragmento que deja al descubierto el sitio activo. En ocasiones, esa activacio\u0301n se facilita con un cambio conformacional inducido por un agente caotro\u0301pico,\u00a0mercurial, especie reactiva de oxi\u0301geno, detergente, o se puede observar la activacio\u0301n aloste\u0301rica en la que no necesariamente se elimina el prodominio, sino que se puede lograr una modificacio\u0301n en el plegamiento, debido a la interaccio\u0301n con otras mole\u0301culas, lo que permite que se exhiba el sitio activo (Hadler-Olsen et al<\/em>., 2011).<\/span><\/p>\n

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Hay muchos niveles de regulacio\u0301n de las MMPs, desde la transcripcio\u0301n, que puede ser estimulada por factores de crecimiento, hormonas, interaccio\u0301n con otras ce\u0301lulas o con la matriz extracelular (MEC). La regulacio\u0301n postranscripcional incluye estabilidad del mRNA, eficiencia de traduccio\u0301n, regulacio\u0301n por microRNAs y, finalmente, despue\u0301s de la traduccio\u0301n, la ac- tivacio\u0301n del zimo\u0301geno pude ocurrir intracelularmente, en la membrana, o bien despue\u0301s de ser secretada en el espacio extracelular, donde puede ser inhibida por diversas protei\u0301nas y pe\u0301ptidos (Gaffney et al<\/em>., 2015).<\/p>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n

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La estructura general de las MMPs comprende el prodominio que las mantiene como zimo\u0301genos, el dominio catali\u0301tico, una regio\u0301n tipo bisagra y un dominio C-terminal tipo hemopexina. Algunas pueden ser reconocidas por proprotein<\/em> convertasas, como la furina, para su activacio\u0301n intracelular. La mayori\u0301a son de secrecio\u0301n extracelular, otras son conocidas como tipo-membrana, ya sea por contar con un dominio transmembranal o por estar ancladas a la membrana plasma\u0301tica mediante glicosilfosfatidilinositol. En el extremo amino se encuentra una secuencia corta de aminoa\u0301cidos que se conoce como pe\u0301ptido sen\u0303al y las identifica como enzimas de secrecio\u0301n, por lo que se sintetizan en el reti\u0301culo endopla\u0301smico para posteriormente ser llevadas al aparato de Golgi y de ahi\u0301 a la membrana o al espacio extracelular (Hadler-Olsen et al<\/em>., 2011).<\/span><\/p>\n

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Tradicionalmente, las MMPs se consideraban enzimas que actuaban u\u0301nicamente sobre elementos de la MEC o mediadores asociados a la MEC. Se sugirio\u0301 que las enfermedades fibro\u0301ticas son producto del de- sequilibrio en la degradacio\u0301n y el depo\u0301sito de MEC. No obstante, algunas MMPs se han reportado altamente expresadas en enfermedades fibro\u0301ticas, lo cual pareciera contradictorio, pero un punto fundamental es la localizacio\u0301n y actividad de las enzimas. Para ahondar en este punto se pueden consultar revisiones que abordan el papel patofisiolo\u0301gico de las MMPs en enfermedades fibrosantes, en las que algunas enzimas participan evitando y otras promoviendo la acumulacio\u0301n de MEC (Pardo et al<\/em>., 2016; Afratis et al.<\/em>, 2018). En otras enfermedades se ha visto que, dependiendo de la MMP, el o\u0301rgano y la etapa del padecimiento, su funcio\u0301n puede ser bene\u0301fica, perjudicial o presentar un efecto nulo. Estas enfermedades incluyen diversos tipos de ca\u0301ncer, enfermedades neurodegenerativas y cardiovasculares, entre otras. Si se desea profundizar al respecto, se puede consultar la revisio\u0301n de Raeeszadeh-Sarmazdeh, Do y Hritz, donde adema\u0301s discuten los estudios cli\u0301nicos con inhibidores de MMPs (Raeeszadeh-Sarmazdeh et al<\/em>., 2020).<\/p>\n

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Con los an\u0303os se encontro\u0301 que las MMPs, adema\u0301s, son capaces de activar mole\u0301culas residentes de la MEC como factores de crecimiento y citocinas. Recientemente se ha demostrado que las MMPs, aparte de desempen\u0303ar diversas funciones extracelulares, se pueden encontrar activas dentro de la ce\u0301lula e incluso dentro del nu\u0301cleo, si bien sus funciones intracelulares au\u0301n no esta\u0301n completamente comprendidas. En la figura 1 se presentan las distintas localizaciones que pueden presentar estas enzimas.<\/p>\n

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En el grupo de trabajo donde realizo investigacio\u0301n nos interesamos por una parte en las enfermedades intersticiales de pulmo\u0301n y por otra en las metaloproteasas de matriz. En el contexto de la fibrosis pulmonar, hemos estudiado el papel de varias MMPs, por ejemplo: MMP-1 (Herrera et al<\/em>, 2013), MMP-19 (Jara et al<\/em>., 2015) y MMP14 o MT1-MMP (Pla\u0301cido et al<\/em>., 2021). En mi proyecto de doctorado encontramos a MMP-28 en el nu\u0301cleo de algunas ce\u0301lulas de un tipo especi\u0301fico de fibrosis pulmonar, inicialmente fue una sorpresa por inmunohistoqui\u0301mica, lo verificamos con seis anticuerpos diferentes tanto por inmunofluorescencia como por western blot<\/em> y por citometri\u0301a confocal (Maldonado et al<\/em>., 2018), por ello nos llamo\u0301 la atencio\u0301n investigar sobre este tema. A continuacio\u0301n presento algunos datos relevantes de MMPs dentro del nu\u0301cleo celular.<\/p>\n

MMP-2 puede encontrarse en el nu\u0301cleo de cardiomiocitos humanos, donde es capaz de degradar una enzima reparadora de DNA, la poliADP ribosa polimerasa (PARP-1) in vitro<\/em> (Kwan et al<\/em>., 2004) e in vivo<\/em> en neuronas, en las cuales tambie\u0301n degrada al factor de reparacio\u0301n XRCC1 (X-ray cross-complementary<\/em> factor 1) reclutado por PARP-1 durante la reparacio\u0301n por escisio\u0301ndebases (Yang et al<\/em>.,2010).MMP-2y-14colocalizaron en nu\u0301cleo de hepatocitos neopla\u0301sicos, sugiriendo que estas enzimas juegan cierto papel en la tumorige\u0301nesis del carcinoma hepatocelular (Ip et al<\/em>., 2007). Deigual forma, en hepatocitos y miofibroblastos en ca\u0301ncer hepa\u0301tico, se descubrio\u0301 una forma pequen\u0303a de MMP-3 a la cual se le atribuyen funciones proapopto\u0301ticas (que favorecen la muerte celular llamada apoptosis) dependientes de actividad catali\u0301tica (Si-Tayeb et al<\/em>., 2006).\"\"<\/a><\/p>\n

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Algunas MMP se han localizado en nu\u0301cleo posteriormente al dan\u0303o inducido por isquemia y reperfusio\u0301n (Kwan et al<\/em>., 2004; Cuadrado et al<\/em>., 2009; Yang et al<\/em>., 2010). La isquemia es la disminucio\u0301n transitoria o permanente del flujo sangui\u0301neo, lo cual significa fundamentalmente baja presio\u0301n parcial de oxi\u0301geno (hipoxia), falta de nutrientes y acumulacio\u0301n de desechos. En el tipo de fibrosis donde se encontro\u0301 MMP28 en el nu\u0301cleo, se observan condiciones de hipoxia (Aquino-Ga\u0301lvez y Gonza\u0301lez-A\u0301vila, 2010; Tzouvelekis et al<\/em>., 2007); sin embargo, cultivar las ce\u0301lulas en hipoxia, en hipoxia y sin glucosa, o en normoxia y sin glucosa, no induce especi\u0301ficamente la traslocacio\u0301n nuclear de MMP28 (resultados no publicados).<\/p>\n

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Dentro de lo ma\u0301s interesante, se sabe que adema\u0301s de tener la funcio\u0301n ya conocida de proteasas, las MMPs pueden regular la transcripcio\u0301n: MMP-3 puede funcionar como factor transcripcional para el factor de crecimiento del tejido conjuntivo (CTGF), unie\u0301ndose directamente a una secuencia dentro del promotor del gen (Eguchi et al<\/em>., 2008), MMP-12 favorece la transcripcio\u0301n de NFKBIA, un gen que a su vez se traduce en otro factor transcripcional (Marchant et al<\/em>., 2014) y MMP-14 participa, probablemente como cofactor, en la regulacio\u0301n transcripcional de PI3K, una cinasa importante en sen\u0303alizacio\u0301n celular (Shimizu-Hirota et al<\/em>., 2012). En la tabla I se resume la informacio\u0301n sobre las funciones nucleares conocidas de MMPs.<\/p>\n

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Los factores transcripcionales son protei\u0301nas que se unen a regiones especi\u0301ficas del genoma y promueven o evitan el proceso de transcripcio\u0301n, esto es, el copiado del genoma (DNA) en RNA; un RNA mensajero que viajara\u0301 al citoplasma para, con ayuda de los ribosomas, traducirse en aminoa\u0301cidos y conformar una protei\u0301na. La activacio\u0301n de un factor transcripcional a veces es resultado de su unio\u0301n especi\u0301fica a un ligando, otras es resultado de fosforilacio\u0301n, desfosforilacio\u0301n, o alguna otra modificacio\u0301n postraducctional. La mayori\u0301a de las ocasiones se unen a otro factor transcripcional o a un cofactor, una protei\u0301na que favorece la transcripcio\u0301n, sin unirse directamente al genoma.<\/p>\n

Los primeros reportes de MMPs en nu\u0301cleo terminaban de romper el paradigma que consideraba a estas enzimas como parte del nicho extracelular; sin embargo, una revisio\u0301n se atreve a postular que probablemente esta familia de proteasas existio\u0301 primero en el nu\u0301cleo donde estaba relacionada con la apoptosis y posteriormente se ubicaron en la membrana plasma\u0301tica donde permanecieron por seleccio\u0301n natural (Xie et al<\/em>., 2017).<\/p>\n

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CONCLUSIONES<\/h4>\n
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En el caso de MMP-28, las posibilidades de funciones nucleares constituyen una ventana de oportunidad para continuar la investigacio\u0301n, puesto que podri\u0301a tener la cla\u0301sica actividad de proteasa, o bien, desempen\u0303arse como algo completamente inesperado para la concepcio\u0301n original de metaloproteasa de matriz: un factor o cofactor transcripcional.<\/p>\n

Sin duda, queda mucho por descubrir en el mundo de las MMPs, apenas empezamos la travesi\u0301a de descifrar que\u0301 esta\u0301n haciendo en el nu\u0301cleo celular. Cada paso que damos en la investigacio\u0301n nos resuelve una o dos preguntas y nos formula varias ma\u0301s. Es emocionante y apasionante descifrar las diversas actividades que llevan a cabo estas enzimas. Sigamos rompiendo paradigmas y descubriendo cada di\u0301a ma\u0301s sobre las protei\u0301nas, cuyas funciones nos van mostrando nuevos caminos de conocimiento en la ciencia ba\u0301sica, al mismo tiempo que nos ofrecen posibilidades de aplicacio\u0301n en la calidad de vida de las personas.<\/p>\n

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* Instituto Nacional de Enfermedades Respiratorias
\nIsmael Cosi\u0301o Villegas, Ciudad de Me\u0301xico, Me\u0301xico.
\nContacto: marielmb@comunidad.unam.mx<\/p>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n

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REFERENCIAS<\/h4>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n<\/div>\n

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